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 2017  ottobre 05 Giovedì calendario

Nobel 2017. Premiato il «film» delle molecole

A dispetto delle previsioni – che davano sul primo gradino del podio la rivoluzionaria tecnica dell’editing genetico (il taglia-incolla che utilizza le forbici molecolari Crispr-Cas9 per correggere il Dna) – a vincere il Nobel della chimica (annunciato ieri a Stoccolma) è invece una tecnica di imaging, la microscopia crioelettronica, che serve a visualizzare le strutture atomiche delle biomolecole in alta definizione.
In altre parole, consente di ottenere immagini molto chiare e nitide di aggregati molecolari come le proteine, e permette di analizzare con maggiore precisione le relazioni spaziali tra le molecole in modo più semplice e immediato rispetto ad altri metodi come la cristallografia. Il traguardo è stato raggiunto grazie allo sviluppo recente di sensori ottici e software. In apparenza sembra più un premio alla tecnologia, in realtà è grazie a questo strumento che è possibile visualizzare, come mai prima d’ora, i legami chimici delle biomolecole in 3D.
“Il metodo” di Jacques Dubochet, dell’Università di Losanna in Svizzera, di Joachim Frank della Columbia University di New York e di Richard Henderson, del Laboratorio di Biologia molecolare del Medical Research Council in Gran Bretagna, «ha spostato la biochimica in una nuova era», ha dichiarato la presidente del comitato Nobel Sara Snogerup Linse, scienziata del Centro per la proteina molecolare dell’Università di Lund in Svezia.
«Dal momento che ora è possibile congelare le biomolecole a metà movimento, in una varietà di stati, e ritrarle alla risoluzione atomica, i ricercatori riescono ad assemblare le immagini come un film, che ricrea il loro movimento, e visualizzare processi mai visti in precedenza, decisivi per la comprensione della chimica della vita e per lo sviluppo di prodotti farmaceutici» ha dichiarato Henderson sul sito web del Premio Nobel di Stoccolma.
La tecnica è stata messa a punto progressivamente negli ultimi 20 anni e oggi questa microscopia “del freddo” è applicata in moltissimi campi. Permette infatti di esplorare la struttura tridimensionale di proteine molto importanti, come quelle che rendono i batteri resistenti agli antibiotici e quelle che si trovano sulla superficie del virus Zika: la struttura anatomica del virus è stata scoperta in pochi mesi utilizzando questa tecnica, importante per la creazione di nuovi farmaci o vaccini. È diventato infatti possibile avere una sorta di “fermo immagine” nel quale le strutture complesse delle molecole biologiche possono essere osservate e studiate con una precisione senza precedenti.
Attualmente in Europa sono una decina i super-microscopi in funzione, uno dei quali è in Italia, a Milano, nel Laboratorio di Crio-Microscopia elettronica (Cryo EM Lab) del Centro di ricerca Pediatrica “Romeo ed Enrica Invernizzi”. Pesante tre tonnellate e alto quasi tre metri, è costato più di 3 milioni di euro. «Al momento – ha detto Mario Milani, dell’Istituto di Biofisica del Consiglio nazionale delle ricerche (Cnr) a Milano – è l’unico in Italia, è stato installato prima dell’estate e ora è in fase di rodaggio. Microscopi simili sono ancora molto costosi e i modelli più potenti possano arrivare a circa 7 milioni».
Il Nobel di ieri porta a sette su nove il numero di americani vincitori del premio in ambito scientifico: «Gli Stati Uniti dopo la Seconda Guerra Mondiale hanno permesso agli scienziati di fare ricerca di base, concentrarsi sulle importanti questioni scientifiche, non forzandoli per ottenere applicazioni immediate, insomma senza un controllo “politico”», ha detto il segretario generale dell’Accademia, Göran Hansson, quando ha risposto a un giornalista cinese di spiegare tale successo. «Questa libertà, finanziata con risorse importanti, ha permesso agli Usa di ottenere questi brillanti risultati». Non è da meno Cambridge, che con il premio di ieri a Henderson sale a 15 Nobel. Libera scienza in libero Stato.